Warum wir Berührungen spüren – Forscher entdecken entscheidenden Mechanismus

Unser Körper unterscheidet mühelos zwischen einem sanften Fingertipp und festem Druck. Er erkennt, ob ein Stoff glatt oder rau ist und wie stark wir zugreifen müssen, um nichts fallen zu lassen. Was für uns wirkt selbstverständlich wirkt, ist das Ergebnis hochpräziser Abläufe in unseren Nervenzellen.

Lange war unklar, warum vor allem leichte Berührungen so zuverlässig wahrgenommen werden. Eine neue Studie des Scripps Research Institute liefert nun eine Erklärung. Entscheidend ist ein Eiweißmolekül, das mechanische Reize in elektrische Signale übersetzt. Seine besondere Empfindlichkeit beruht nicht nur auf seiner Struktur, sondern vor allem auf einer festen Verankerung im Zellinneren. Ohne diese mechanische Kopplung würde sich unser Tastsinn spürbar verändern.

Ein molekulares Tor übersetzt Druck in Elektrizität

Im Zentrum der Untersuchung steht das Protein PIEZO2. Es sitzt in der Membran von Nervenzellen und funktioniert wie ein Tor. Wird die Zelloberfläche leicht eingedrückt, öffnet sich dieses Tor. Geladene Teilchen strömen in die Zelle. So entsteht ein elektrisches Signal, das dem Gehirn eine Berührung meldet.

Bereits 2021 erhielt der Neurobiologe Ardem Patapoutian den Nobelpreis für die Entdeckung von PIEZO1 und PIEZO2. Beide gehören zu den sogenannten Ionenkanälen. Sie reagieren auf mechanische Kräfte. „Berührung ist einer unserer grundlegendsten Sinne, dennoch haben wir lange nicht vollständig verstanden, wie sie auf molekularer Ebene verarbeitet wird“, sagt Patapoutian.

Obwohl sich PIEZO1 und PIEZO2 äußerlich stark ähneln, erfüllen sie unterschiedliche Aufgaben. PIEZO1 reagiert vor allem auf Dehnung, etwa wenn Zellen unter Spannung geraten. PIEZO2 dagegen spricht besonders sensibel auf punktuellen Druck an, etwa auf einen sanften Fingertipp.

Der Unterschied liegt im Halt in der Zelle

Die entscheidende Frage lautete: Warum verhalten sich zwei so ähnliche Moleküle so verschieden? Die Antwort liegt in ihrer Einbindung in die Zelle. „Die physische Verbindung eines Proteins innerhalb der Zelle bestimmt, welche Kräfte es wahrnehmen kann“, erklärt Patapoutian.

PIEZO2 ist fest mit dem inneren Stützgerüst der Nervenzelle verbunden. Dieses Gerüst besteht aus feinen Eiweißfasern, dem sogenannten Aktin-Zytoskelett. Die Verbindung stellt ein weiteres Protein her: Filamin-B.

Diese Kopplung wirkt wie ein mechanischer Halt. Drückt etwas punktuell auf die Zelloberfläche, überträgt dieser Halt die Kraft direkt auf PIEZO2. Das Protein öffnet sich dadurch besonders zuverlässig bei sanftem Druck. Reine Dehnung reicht dagegen nicht aus, solange die Verankerung intakt bleibt.

Nanoblick ins Zellinnere

Um diesen Mechanismus genauer zu untersuchen, nutzte das Forschungsteam eine hochauflösende Methode namens MINFLUX-Mikroskopie. Sie erlaubt es, einzelne Proteine in lebenden Zellen im Nanometerbereich zu verfolgen. Ein Nanometer entspricht einem Millionstel Millimeter.

Klassische Verfahren wie die Kryo-Elektronenmikroskopie liefern zwar detailreiche Bilder, zeigen jedoch nur eingefrorene Momentaufnahmen. „Kryo-EM zeigt schöne Strukturaufnahmen, aber nicht, wie sich ein Protein in seiner natürlichen Umgebung bewegt“, erklärt Erstautor Eric Mulhall.

Die Messungen ergaben deutliche Unterschiede. PIEZO2 ist steifer und weniger beweglich als PIEZO1. Seine Beweglichkeit liegt bei rund 0,004 µm² pro Sekunde. PIEZO1 erreicht etwa 0,02 µm² pro Sekunde. Diese geringe Beweglichkeit spricht für eine feste Verankerung.

Mechanische Kräfte wirken nicht überall gleich

Die Forschenden beobachteten ein weiteres auffälliges Phänomen. Dieselbe mechanische Kraft löst bei den beiden Proteinen gegensätzliche Reaktionen aus:

• Dehnung aktiviert PIEZO1 deutlich.
• PIEZO2 reagiert auf Dehnung kaum, solange es verankert bleibt.
• Wird die Verbindung zu Filamin-B gelöst, reagiert PIEZO2 plötzlich stärker auf Dehnung.

„Wir waren überrascht, wie unterschiedlich die beiden Kanäle auf dieselbe Kraft reagierten“, berichtet Mulhall.

In mehr als 95 Prozent der untersuchten sensorischen Nervenzellen fanden sich PIEZO2 und Filamin-B gemeinsam. Beide liegen nur wenige Dutzend Nanometer voneinander entfernt. Der Kanal selbst misst etwa 24 Nanometer im Durchmesser. Schon minimale Veränderungen entscheiden darüber, ob er sich öffnet.

Der Verlust des Ankers verändert den Tastsinn

Entfernten die Forschenden Filamin-B experimentell, änderte sich das Verhalten von PIEZO2 deutlich:

• Die Empfindlichkeit für punktuellen Druck nahm ab.
• Die Reaktion auf allgemeine Membranspannung nahm zu.
• Die Spezialisierung auf sanfte Berührung ging verloren.

Damit wird deutlich: Nicht allein das Molekül bestimmt den Tastsinn. Entscheidend ist seine mechanische Einbindung.

Für die Medizin bedeutet das: Mutationen im PIEZO2-Gen können schwere Störungen des Körpergefühls verursachen. Betroffene nehmen Berührungen oder die Stellung ihrer Gliedmaßen nur eingeschränkt wahr. Veränderungen im Filamin-B-Gen stehen zudem mit Skelett- und Entwicklungsstörungen in Verbindung.

Kurz zusammengefasst:

• Der Tastsinn beruht auf dem Protein PIEZO2, das in Nervenzellen wie ein mechanisches Tor wirkt und Druckreize in elektrische Signale umwandelt.
• Entscheidend für seine hohe Empfindlichkeit ist eine feste Verankerung am Zellgerüst über das Protein Filamin-B; dadurch reagiert PIEZO2 etwa dreimal stärker auf punktuellen Druck als das verwandte PIEZO1.
• Fehlt diese Verankerung, verändert sich die Wahrnehmung deutlich – ein Mechanismus, der erklärt, warum Mutationen in PIEZO2 oder Filamin-B zu schweren Störungen des Körpergefühls führen können.

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